StressMarq Biosciences 開發了一系列用于神經退行性疾病研究的單體、原纖維和寡聚體蛋白制劑，包括 α 突觸核蛋白、β 突觸核蛋白、γ 突觸核蛋白、tau、β 淀粉樣蛋白、SOD1 和 TTR。我們的目標是成為開發和供應活性病理誘導蛋白聚集體的世界領先制造商，以幫助科學家開發疾病模型并加速神經退行性疾病藥物的研發。

Alpha 突觸核蛋白單體, 寡聚體和前體原纖維 (PFFs)

Alpha Synuclein 是一種易溶的小分子蛋白質，沒有內在結構，大量存在于大腦中，主要存在于神經元的突觸前末端。它參與突觸小泡釋放信號物質的過程，其中包括對運動很重要的多巴胺。 α-突觸核蛋白已被證明可以聚合成各種寡聚體和纖維形式，可溶的、錯誤折疊的 α-突觸核蛋白聚集體具有神經毒性，并且可以以朊病毒樣方式傳播疾病。 “突觸核蛋白病”是一類神經退行性疾病，包括帕金森病 (PD)、路易體癡呆 (DLB)、彌漫性路易體病 (DLBD) 和多系統萎縮 (MSA)，這些疾病都是由錯誤折疊的 α 突觸核蛋白引起的。事實上，α-突觸核蛋白聚集是帕金森病的標志，不同形式的蛋白質可用于開發重現這種疾病病理特征的疾病模型。StressMarq提供用于神經退行性疾病研究的 α 突觸核蛋白單體，寡聚體和原纖維等各種形態的構建體。這些制劑具有不同的特性和性質。請觀看我們的視頻，了解我們的 α 突觸核蛋白產品如何幫助科研學者開發疾病模型和測試候選藥物。

單體

StressMarq的 alpha 突觸核蛋白單體可以聚集但是沒有展現出神經毒性。

寡聚體?

α 突觸核蛋白寡聚體越來越多地被認為是突觸核蛋白病中的最具毒性的物質。 StressMarq 的動態學穩定的 α 突觸核蛋白寡聚體是在不添加任何誘導劑或抑制劑的情況下生產的，對多巴胺能神經元具有毒性，并可誘導 α 突觸核蛋白 Ser129 的磷酸化（與帕金森病相關的病理學特征）。 StressMarq 還提供多巴胺穩定的 α 突觸核蛋白寡聚體和 EGCG 穩定的 α 突觸核蛋白寡聚體。多巴胺和 EGCG 可用于穩定寡聚體形式的 α-突觸核蛋白，防止其進一步聚集成原纖維。

前體原纖維 (PFFs)?

StressMarq 的 alpha 突觸核蛋白前體原纖維 (PFFs) 可以聚集alpha 突觸核蛋白活性單體形成新的原纖維, 并且可以用于誘導內源性alpha突觸核蛋白的磷酸化和神經元中路易體的形成，以及體外寡聚化研究。

Alpha 突觸核蛋白前體原纖維 (PFFs) 在細胞之間的傳遞

StressMarq 的 Alpha 突觸核蛋白 PFFs 目錄號 SPR-322 (下圖 紅色 顯示的), 在14天內由 SH-SY5Y 細胞轉移到了神經元 iPSCs 中。

藍色: Hoechst/DNA | 綠色: SHSY5Y-GFP | 紅色: StressMarq的 α-syn PFFs-555 | 紫色: Tubulin

Alpha 突觸核蛋白單體，寡聚體和前體原纖維（PFFs）的二級結構

寡聚體 & 原纖維. UV-CD 數據顯示 StressMarq的 Alpha 突觸核蛋白寡聚體有特別的不同于單體和原纖維的二級結構。具體一點說, 我們的動態學穩定的 Alpha 突觸核蛋白寡聚體 (目錄號 SPR-484) 顯示出比Alpha 突觸核蛋白前體原纖維(Type 1) (目錄號 SPR-322) 明顯更高的 alpha 螺旋含量和更低的beta折疊含量。Alpha 突觸核蛋白單體 (目錄號 SPR-316) 在 200 nm處顯示出很強的負信號，表明蛋白處于無序結構狀態 (缺乏二級結構).

1 型 & 2 型前體原纖維. UV-CD 數據顯示 StressMarq 的 Alpha 突觸核蛋白前體原纖維 (PFFs), 1 型 (目錄號SPR-322) 和 2 型 (目錄號 SPR-317) 都含有 較高的 beta 折疊，但是二級結構確實有輕微差別。Alpha 突觸核蛋白單體 (目錄號 SPR-316) 在 200 nm處顯示出很強的負信號，表明蛋白處于無序結構狀態 (缺乏二級結構). 在這個實驗中, 前體原纖維 (PFFs) 進行了 10 個循環的超聲處理以確保測量之前的可溶性。

動態學穩定的 Alpha 突觸核蛋白寡聚體誘發毒性和病理學現象

動態學穩定的 alpha 突觸核蛋白寡聚體 (目錄號 SPR-484) 對多巴胺能神經元有毒性并且能誘發alpha 突觸核蛋白 Ser129 號位的磷酸化, 這是帕金森疾病的標志性病理現象。該寡聚體在一次凍融以后或者37攝氏度孵育兩周后依然穩定。

動態學穩定的alpha突觸核蛋白寡聚體 (目錄號 SPR-484)。在原代大鼠多巴胺能細胞中誘發帕金森相關的 pSer129 病理現象。?	動態學穩定的 alpha 突觸核蛋白寡聚體 (目錄號 SPR-484) 顯示出對原代大鼠多巴胺能神經元的毒性。	動態學穩定的 alpha 突觸核蛋白寡聚體 (目錄號 SPR-484) 在一次凍融以后或者37攝氏度孵育兩周后依然穩定.

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StressMarq Alpha 突觸核蛋白產品的引用發表文獻

人 Alpha 突觸核蛋白 (1 型), 目錄號 SPR-322

1.Deciphering the role of hsp110 chaperones in diseases of protein misfolding. Yakubu, U. M. (2021) PhD Thesis, University of Texas.

2.Suppression of aggregate and amyloid formation by a novel intrinsically disordered region in metazoan Hsp110 chaperones. Yakubu, U.M., Morano, K.A. (2021) J Biol Chem Jan-Jun 2021;296:100567.? ?Read a summary of this paper on our blog.

3.Design, Synthesis and Chemically Engineered Graphene Quantum Dot Applications: Contrast Agent for MR Imaging and Targeted Therapeutics on Parkinson’s Treatment. Poonkuzhali, K. et al. (2022) SSRN 4056733.

小鼠 Alpha 突觸核蛋白前體原纖維 (1型), 目錄號 SPR-324

1.The SUMO conjugase Ubc9 protects Dopaminergic cells from cytotoxicity and enhances the stability of α-synuclein in Parkinson’s disease models. Verma, D.K. et al. (2020) eNeuro 0134-20.2020.? Read a summary of this paper on our blog.

2.Alpha-Synuclein Preformed Fibrils Induce Cellular Senescence in Parkinson’s Disease Models. Verma, D.K. et al. (2021) Cells 10, 1694.

3.Heat Shock Protein 70 as a Sex-Skewed Regulator of α-Synucleinopathy. (2021) Bhatia, T. N. et al. Neurotherapeutics Oct;18(4):2541-2564.

4.Domain-Independent Inhibition of CBP/p300 Attenuates α-Synuclein Aggregation. Hlushchuk, I. et al. (2021) ACS Chem. Neurosci. Jul 7;12(13):2273-2279.

人 Alpha 突觸核蛋白 A53T 突變型前體原纖維 (1型), 目錄號 SPR-326

1.Environmental enrichment reduced pathological α-Synuclein accumulation by restoring LAMP1 via Reelin in early stage of Parkinson’s disease. Cho, E. (2021) PhD Thesis, Yonsei University.

2.Reelin Alleviates Mesenchymal Stem Cell Senescence and Reduces Pathological α-Synuclein Expression in an In Vitro Model of Parkinson’s Disease. Cho, E. (2021) Genes 12, 1066.

人 Alpha 突觸核蛋白前體原纖維 (2 型), 目錄號 SPR-317

1.Directed Evolution of Antibodies Against Complex Targets. Desai, A. (2021) PhD Thesis, University of Michigan.

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